amino acids代謝途徑

氨基酸參與代謝的具體途徑有以下幾條：

主要在肝臟中進行：包括如下幾種過程：

（一）氧化脫氨基：第一步，脫氫，生成亞胺；第二步，水解。生成的H2O2有毒，在過氧化氫酶催化下，生成H2O O2，解除對細胞的毒害。

（二）非氧化脫氨基作用：①還原脫氨基（嚴格無氧條件下）；②水解脫氨基；③脫水脫氨基；④脫巰基脫氨基；⑤氧化-還原脫氨基，兩個氨基酸互相發(fā)生氧化還原反應，生成有機酸、酮酸、氨；⑥脫酰胺基作用。

（三）轉氨基作用。轉氨作用是氨基酸脫氨的重要方式，除Gly、Lys、Thr、Pro外，大部分氨基酸都能參與轉氨基作用。α-氨基酸和α-酮酸之間發(fā)生氨基轉移作用，結果是原來的氨基酸生成相應的酮酸，而原來的酮酸生成相應的氨基酸。

（四）聯合脫氨基：單靠轉氨基作用不能最終脫掉氨基，單靠氧化脫氨基作用也不能滿足機體脫氨基的需要。機體借助聯合脫氨基作用可以迅速脫去氨基：1、以谷氨酸脫氫酶為中心的聯合脫氨基作用。氨基酸的α-氨基先轉到α-酮戊二酸上，生成相應的α-酮酸和Glu，然后在L-Glu脫氨酶催化下，脫氨基生成α-酮戊二酸，并釋放出氨。2、通過嘌呤核苷酸循環(huán)的聯合脫氨基做用。骨骼肌、心肌、肝臟、腦都是以嘌呤核苷酸循環(huán)的方式為主。

生物體內大部分氨基酸可進行脫羧作用，生成相應的一級胺。氨基酸脫羧酶專一性很強，每一種氨基酸都有一種脫羧酶，輔酶都是磷酸吡哆醛。氨基酸脫羧反應廣泛存在于動、植物和微生物中，有些產物具有重要生理功能，如腦組織中L-Glu脫羧生成r-氨基丁酸，是重要的神經遞質。His脫羧生成組胺（又稱組織胺），有降低血壓的作用。Tyr脫羧生成酪胺，有升高血壓的作用。但大多數胺類對動物有毒，體內有胺氧化酶，能將胺氧化為醛和氨。

因此，氨基酸在人體中的存在，不僅提供了合成蛋白質的重要原料，而且對于促進生長，進行正常代謝、維持生命提供了物質基礎。如果人體缺乏或減少其中某一種，人體的正常生命代謝就會受到障礙，甚至導致各種疾病的發(fā)生或生命活動終止。

1、茚三酮反應（ninhydrin reaction）

試劑 顏色 備注

茚三酮（弱酸環(huán)境加熱） 紫色（脯氨酸、羥脯氨酸為黃色） （檢驗α－氨基）

2、坂口反應 （Sakaguchi reaction）α-萘酚+堿性次溴酸鈉 紅色

（檢驗胍基 精氨酸有此反應）

3、米隆反應（又稱米倫氏反應）

HgNO3+HNO3+熱 紅色 （檢驗酚基 酪氨酸有此反應，未加熱則為白色）

4、Folin-Ciocalteau反應（酚試劑反應）

磷鎢酸-磷鉗酸 藍色 （檢驗酚基 酪氨酸有此反應）

5、黃蛋白反應

濃硝酸煮沸 黃色 （檢驗苯環(huán) 酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸有此反應）

6、Hopkin-Cole反應（乙醛酸反應）

加入乙醛酸混合后徐徐加入濃硫酸 乙醛與濃硫酸接觸面處產生紫紅色環(huán) （檢驗吲哚基 色氨酸有此反應）

7、Ehrlich反應

P-二甲氨基苯甲醛+濃鹽酸 藍色 （檢驗吲哚基 色氨酸有此反應）

8、硝普鹽試驗

Na2(NO)Fe(CN)2*2H2O+稀氨水 紅色 （檢驗巰基 半胱氨酸有此反應）

9、Sulliwan反應

1，2萘醌、4磺酸鈉+Na2SO3 紅色 （檢驗巰基 半胱氨酸有此反應） 10、Folin反應

1，2萘醌、4磺酸鈉在堿性溶液 深紅色 （檢驗α－氨基酸）

肽鍵（peptide bond）:一個氨基酸的羧基與另一個氨基酸的氨基縮合，除去一分子水形成的酰胺鍵。

肽（peptide）:兩個或兩個以上氨基通過肽鍵共價連接形成的聚合物。是氨基酸通過肽鍵相連的化合物，蛋白質不完全水解的產物也是肽。肽按其組成的氨基酸數目為2個、3個和4個等不同而分別稱為二肽、三肽和四肽等，一般含10個以下氨基酸組成的稱寡肽（oligopeptide），由10個以上氨基酸組成的稱多肽（polypeptide），它們都簡稱為肽。肽鏈中的氨基酸已不是游離的氨基酸分子，因為其氨基和羧基在生成肽鍵中都被結合掉了，因此多肽和蛋白質分子中的氨基酸均稱為氨基酸殘基（amino acid residue）。

多肽有開鏈肽和環(huán)狀肽。在人體內主要是開鏈肽。開鏈肽具有一個游離的氨基末端和一個游離的羧基末端，分別保留有游離的α－氨基和α－羧基，故又稱為多肽鏈的N端（氨基端）和C端（羧基端），書寫時一般將N端寫在分子的左邊，并用（H）表示，并以此開始對多肽分子中的氨基酸殘基依次編號，而將肽鏈的C端寫在分子的右邊，并用（OH）來表示。已有約20萬種多肽和蛋白質分子中的肽段的氨基酸組成和排列順序被測定了出來，其中不少是與醫(yī)學關系密切的多肽，分別具有重要的生理功能或藥理作用。

多肽在體內具有廣泛的分布與重要的生理功能。其中谷胱甘肽在紅細胞中含量豐富，具有保護細胞膜結構及使細胞內酶蛋白處于還原、活性狀態(tài)的功能。而在各種多肽中，谷胱甘肽的結構比較特殊，分子中谷氨酸是以其γ－羧基與半胱氨酸的α－氨基脫水縮合生成肽鍵的，且它在細胞中可進行可逆的氧化還原反應，因此有還原型與氧化型兩種谷胱甘肽。

一些具有強大生物活性的多肽分子不斷地被發(fā)現與鑒定，它們大 多具有重要的生理功能或藥理作用，又如一些“腦肽”與機體的學習記憶、睡眠、食欲和行為都有密切關系，這增加了人們對多肽重要性的認識，多肽也已成為生物化學中引人矚目的研究領域之一。

多肽和蛋白質的區(qū)別，一方面是多肽中氨基酸殘基數較蛋白質少，一般少于50個，而蛋白質大多由100個以上氨基酸殘基組成，但它們之間在數量上也沒有嚴格的分界線，除分子量外，還認為多肽一般沒有嚴密并相對穩(wěn)定的空間結構，即其空間結構比較易變具有可塑性，而蛋白質分子則具有相對嚴密、比較穩(wěn)定的空間結構，這也是蛋白質發(fā)揮生理功能的基礎，因此一般將胰島素劃歸為蛋白質。但有些書上也還不嚴格地稱胰島素為多肽，因其分子量較小。但多肽和蛋白質都是氨基酸的多聚縮合物，而多肽也是蛋白質不完全水解的產物。 8、環(huán)酮、其制備以及其在合成

氨基酸以及各種氨基酸組成的二肽和三肽的吸收與單糖相似，是主動轉運，且都是同Na+轉運耦聯的。當肽進入腸粘膜上皮細胞后，立即被存在于細胞內的肽酶水解為氨基酸。因此，吸收入靜脈血中的幾乎全部是氨基酸。

無色晶體，熔點極高，一般在200℃以上。不同的氨基酸其味不同，有的無味，有的味甜，有的味苦，谷氨酸的單鈉鹽有鮮味，是味精的主要成分。各種氨基酸在水中的溶解度差別很大，并能溶解于稀酸或稀堿中，但不能溶于有機溶劑。通常酒精能把氨基酸從其溶液中沉淀析出。

氨基酸的一個重要光學性質是對光有吸收作用。20種Pr——AA在可見光區(qū)域均無光吸收，在遠紫外區(qū)（<220nm）均有光吸收，在紫外區(qū)（近紫外區(qū)）（220nm—300nm）只有三種AA有光吸收能力，這三種氨基酸是苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸，因為它們的R基含有苯環(huán)共軛雙鍵系統。苯丙AA最大光吸收在259nm、酪AA在278nm、色AA在279nm，蛋白質一般都含有這三種AA殘基，所以其最大光吸收在大約280nm波長處，因此能利用分光光度法很方便的測定蛋白質的含量。分光光度法測定蛋白質含量的依據是朗伯—比爾定律。在280nm處蛋白質溶液吸光值與其濃度成正比。

1、兩性解離與等電點

氨基酸在水溶液或結晶內基本上均以兼性離子或偶極離子的形式存在。所謂兩性離子是指在同一個氨基酸分子上帶有能釋放出質子的NH3正 纈氨酸離子和能接受質子的COO-負離子，因此氨基酸是兩性電解質。

氨基酸的等電點：氨基酸的帶電狀況取決于所處環(huán)境的PH值，改變PH值可以使氨基酸帶正電荷或負電荷，也可使它處于正負電荷數相等，即凈電荷為零的兩性離子狀態(tài)。使氨基酸所帶正負電荷數相等即凈電荷為零時的溶液PH值稱為該AA

2、解離常數

解離式中K1和K2′分別代表α－碳原子上-COOH和-NH3的表現解離常數。在生化上，解離常數是在特定條件下（一定溶液濃度和離子強度）測定的。等電點的計算可由其分子上解離基團的表觀解離常數來確定。

氨基酸解離常數列表：

縮寫 中文譯名 支鏈 分子量 等電點 羧基解離常數 氨基解離常數 Pkr(R) R基

Gly G 甘氨酸 親水性 75.07 6.06 2.35 9.78 -H

Ala A 丙氨酸 疏水性 89.09 6.11 2.35 9.87 -CH3

Val V 纈氨酸 疏水性 117.15 6.00 2.39 9.74 -CH-(CH3)2

Leu L 亮氨酸 疏水性 131.17 6.01 2.33 9.74 -CH2-CH(CH3)2

Ile I 異亮氨酸 疏水性 131.17 6.05 2.32 9.76 -CH(CH3)-CH2-CH3

Phe F 苯丙氨酸 疏水性 165.19 5.49 2.20 9.31 -CH2-C6H5

Trp W 色氨酸 疏水性 204.23 5.89 2.46 9.41 -C8NH6

Tyr Y 酪氨酸 疏水性 181.19 5.64 2.20 9.21 10.46 -CH2-C6H4-OH

Asp D 天冬氨酸 酸性 133.10 2.85 1.99 9.90 3.90 -CH2-COOH

Asn N 天冬酰胺 親水性 132.12 5.41 2.14 8.72 -CH2-CONH2

Glu E 谷氨酸 酸性 147.13 3.15 2.10 9.47 4.07 -(CH2)2-COOH

Lys K 賴氨酸 堿性 146.19 9. 60 2.16 9.06 10.54 -(CH2)4-NH2

Gln Q 谷氨酰胺 親水性 146.15 5.65 2.17 9.13 -(CH2)2-CONH2

Met M 甲硫氨酸 疏水性 149.21 5.74 2.13 9.28 -(CH2)-S-CH3

Ser S 絲氨酸 親水性 105.09 5.68 2.19 9.21 -CH2-OH

Thr T 蘇氨酸 親水性 119.12 5.60 2.09 9.10 -CH(CH3)-OH

Cys C 半胱氨酸 親水性 121.16 5.05 1.92 10.70 8.37 -CH2-SH

Pro P 脯氨酸 疏水性 115.13 6.30 1.95 10.64 -C3H6

His H 組氨酸 堿性 155.16 7.60 1.80 9.33 6.04

Arg R 精氨酸 堿性 174.20 10.76 1.82 8.99 12.48

3、多氨基（堿性氨基酸）和多羧基（酸性氨基酸）氨基酸的解離

解離原則：先解離α-COOH，隨后其他-COOH；然后解離α-NH3+，隨后其他-NH3?？傊然怆x度大于氨基，α-C上基團大于非α-C上同一基團的解離度。等電點的計算：首先寫出解離方程，兩性離子左右兩端的表觀解離常數的對數的算術平均值。一般PI值等于兩個相近PK值之和的一半。如天冬氨酸 賴氨酸。

4、氨基酸的酸堿滴定曲線

以甘氨酸為例：摩爾甘氨酸溶于水時，溶液PH為5.97，分別用標準NaOH和HCL滴定，以溶液PH值為縱坐標，加入HCL和NaOH的摩爾數為橫坐標作圖，得到滴定曲線。該曲線一個十分重要的特點就是在PH=2.34和PH=9.60處有兩個拐點，分別為其PK1和PK2。 規(guī)律：pH[R±]>[R]; pH>pK2′時，[R]>[R±]>[R+]; pH=pI時，凈電荷為零，[R]=[R-]; pHpI時，凈電荷為“-”。時，凈電荷為“+”；>′時,[r]>

20種蛋白質氨基酸在結構上的差別取決于側鏈基團R的不同。通常根據R基團的化學結構或性質將20種氨基酸進行分類

1、非極性氨基酸（疏水氨基酸）8種

丙氨酸（Ala）纈氨酸（Val）亮氨酸（Leu）異亮氨酸（Ile）脯氨酸（Pro）苯丙氨酸（Phe）

色氨酸（Trp）蛋氨酸（Met）

2、極性氨基酸（親水氨基酸）：

1）極性不帶電荷：7種

甘氨酸（Gly）絲氨酸（Ser）蘇氨酸（Thr）半胱氨酸（Cys）

酪氨酸（Tyr）天冬酰胺（Asn）谷氨酰胺（Gln）

2）極性帶正電荷的氨基酸（堿性氨基酸） 3種 賴氨酸（Lys）精氨酸（Arg）組氨酸（His）

3）極性帶負電荷的氨基酸（酸性氨基酸） 2種 天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）

1、 脂肪族氨基酸：

丙、纈、亮、異亮、蛋、天冬、谷、賴、精、甘、絲、蘇、半胱、天冬酰胺、谷氨酰胺

2、 芳香族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸

3、 雜環(huán)族氨基酸：組氨酸、色氨酸

4、 雜環(huán)亞氨基酸：脯氨酸

1、必需氨基酸（essential amino acid）： 指人體（或其它脊椎動物）不能合成或合成速度遠不適應機體的需要，必需由食物蛋白供給，這些氨基酸稱為必需氨基酸。成人必需氨基酸的需要量約為蛋白質需要量的20%～37%。共有8種其作用分別是：

賴氨酸：促進大腦發(fā)育，是肝及膽的組成成分，能促進脂肪代謝，調節(jié)松果腺、乳腺、黃體及卵巢，防止細胞退化；

色氨酸：促進胃液及胰液的產生；

苯丙氨酸：參與消除腎及膀胱功能的損耗；

蛋氨酸（甲硫氨酸）：參與組成血紅蛋白、組織與血清，有促進脾臟、胰臟及淋巴的功能；

蘇氨酸：有轉變某些氨基酸達到平衡的功能；

異亮氨酸：參與胸腺、脾臟及腦下腺的調節(jié)以及代謝；腦下腺屬總司令部作用于甲狀腺、性腺；

亮氨酸：作用平衡異亮氨酸；

纈氨酸：作用于黃體、乳腺及卵巢。

2、半必需氨基酸和條件必需氨基酸：

精氨酸：精氨酸與脫氧膽酸制成的復合制劑（明諾芬）是主治梅毒、病毒性黃疸等病的有效藥物。

組氨酸：可作為生化試劑和藥劑，還可用于治療心臟病，貧血，風濕性關節(jié)炎等的藥物。

人體雖能夠合成精氨酸和組氨酸，但通常不能滿足正常的需要，因此，又被稱為半必需氨基酸或條件必需氨基酸，在幼兒生長期這兩種是必需氨基酸。人體對必需氨基酸的需要量隨著年齡的增加而下降，成人比嬰兒顯著下降。（近年很多資料和教科書將組氨酸劃入成人必需氨基酸）

3、非必需氨基酸（nonessentialamino acid）：指人（或其它脊椎動物）自己能由簡單的前體合成，不需要從食物中獲得的氨基酸。例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。

組成蛋白質的大部分氨基酸是以埃姆登-邁耶霍夫（Embden－Meyerhof）途徑與檸檬酸循環(huán)的中間物為碳鏈骨架生物合成的。例外的是芳香族氨基酸、組氨酸，前者的生物合成與磷酸戊糖的中間物赤蘚糖-4-磷酸有關，后者是由ATP與磷酸核糖焦磷酸合成的。微生物和植物能在體內合成所有的氨基酸，動物有一部分氨基酸不能在體內合成（必需氨基酸）。必需氨基酸一般由碳水化合物代謝的中間物，經多步反應（6步以上）而進行生物合成的，非必需氨基酸的合成所需的酶約14種，而必需氨基酸的合成則需要更多的，約有60種酶參與。生物合成的氨基酸除作為蛋白質的合成原料外，還用于生物堿、木質素等的合成。另一方面，氨基酸在生物體內由于氨基轉移或氧化等生成酮酸而被分解，或由于脫羧轉變成胺后被分解。

氨基酸是指含有氨基的羧酸。生物體內的各種蛋白質是由20種基本氨基酸構成的。除甘氨酸外均為L－α－氨基酸其中（脯氨酸是一種L－α－亞氨基酸），其結構通式如圖（R基為可變基團）：

除甘氨酸外，其它蛋白質氨基酸的α－碳原子均為不對稱碳原子（即與α－碳原子鍵合的四個取代基各不相同），因此氨基酸可以有立體異構體，即可以有不同的構型（D－型與L－型兩種構型）。

氨基酸（Amino acid）是構成蛋白質(protein)的基本單位，賦予蛋白質特定的分子結構形態(tài)，使它的分子具有生化活性。蛋白質是生物體內重要的活性分子，包括催化新陳代謝的酶。

兩個或兩個以上的氨基酸化學聚合成肽，一個蛋白質的原始片段，是蛋白質生成的前體。 氨基酸（amino acids）廣義上是指既含有一個堿性氨基又含有一個酸性羧基的有機化合物，正如它的名字所說的那樣。但一般的氨基酸，則是指構成蛋白質的結構單位。在生物界中，構成天然蛋白質的氨基酸具有其特定的結構特點，即其氨基直接連接在α-碳原子上，這種氨基酸被稱為α-氨基酸。在自然界中共有300多種氨基酸，其中α-氨基酸21種。α-氨基酸是肽和蛋白質的構件分子，也是構成生命大廈的基本磚石之一。

構成蛋白質的氨基酸都是一類含有羧基并在與羧基相連的碳原子下連有氨基的有機化合物，自然界中尚未發(fā)現蛋白質中有氨基和羧基不連在同一個碳原子上的氨基酸。

據分析，氨基酸中的谷氨酸，不僅是人體一種重要的營養(yǎng)成分，而且是治療肝病、神經系統疾病和精神病的常用藥物，對肝病、精神分裂癥、神經衰弱均有療效。

中文名稱:氨基酸

中文別名:

英文名稱:Amino Acids

英文別名:Aminosyn; Amino acids, corn gluten; Corn gluten amino acids; Travasol; AMI-U-II; Albumaid X; Alkyl amino acid; Aminess 5.2% essential amino acids w/ histadine; Amino Acid Blend; Amino acids solution, Moripron-F; Aminocarboxylic acids; Aminogen G;^{Aminomix; Aminosyn 10%; Aminosyn 10% (ph6); Aminosyn 3.5%; Aminosyn 3.5% in plastic container; Aminosyn 5%; Aminosyn 7%; Aminosyn 7% (ph6);}

CAS:65072-01-7

EINECS:-

分子式:RCHNH2COOH

含有一個氨基和羧基的有機化合物。通式是：H2N·R·COOH。無色晶體，熔點相當多。既有胺的性質，又有羧酸的性質。根據氨基在碳鏈上距離末端羧基的位置，可分為α-、β-、γ-、ω-等氨基酸。

AMMELIDE,DITHIO-(6CI);

S-TRIAZINE-2,4-DITHIOL,6-AMINO-(7CI,8CI);

2-AMINO-1,3,5-TRIAZINE-4,6-DITHIOL;

2-AMINO-4,6-DIMERCAPTO-S-TRIAZINE;

DITHIOAMMELIDE;

NSC8147;

2,2'-(1,2-ETHENEDIYL)BIS[5-[(4-AMINO-1-NAPHTHALENYL)AZO]-BENZENESULFONICACI;

4,4'-BIS(4-AMINO-1-NAPHTHYLAZO)-2,2'-STILBENESULFONICACID;

BANASS;

HESSIANBORDEAUX;

4,4'-BIS[(4-AMINO-1-NAPHTHYL)AZO]STILBENE-2,2'-DISULPHONICACID;

BENZENESULFONICACID,2,2'-(1,2-ETHENEDIYL)BIS[5-[(4-AMINO-1-NAPHTHALENYL)AZO]-;

4,4'-BIS(4-AMINO-1-NAPHTHYLAZO)-2,2'-STILBENESULFONICACID[INDICATORFORORGANICACIDANHYDRIDESBYMORPHOLINEMETHOD];

2-[[4-[ETHYL(2-HYDROXYETHYL)AMINO]PHENYL]AZO]-;

2-[[4-[ETHYL(2-HYDROXYETHYL)AMINO]PHENYL]AZO]-6-METHOXY-3-;

2-[[4-[ETHYL(2-HYDROXYETHYL)AMINO]PHENYL]AZO]-6-METHOXY-3-METHYLBENZOTHIAZOLIUM;

2-[[4-[ETHYL(2-HYDROXYETHYL)AMINO]PHENYL]AZO]-6-METHOXY-3-METHYLBENZOTHIAZOLIUMMETHYLSULPHATE(CI11154);

ABCOLBLUEGRL900%;

AIZENCATHILONBLUEGRHL;

ASTRAZONBLUEFGGL;

BASACRYLBLUEZ-3GL;